3.2.1.1 HISTONAS

3.2.1.1 HISTONAS 

En 1884, Albrecht Kossel reportó el aislamiento de un componente extraído por tratamiento ácido de núcleos de eritrocitos de ganso. Por su aparente similitud fisicoquímica con la peptona lo denominó histonas y sugirió que podría estar unido a los ácidos nucleicos [1]. La palabra histona deriva de la palabra alemana “Histon”, de origen incierto pero probablemente del griego “histanai” o de “histos”. Sólo después de la década de 1990 es que fue reconocido el papel regulador de las histonas, antes eran solamente vistas como matriz para el enrolamiento del material genético (ADN).

Estructura del nucleosomas.

Las histonas son proteínas globulares, de baja masa molecular, muy conservadas evolutivamente entre los eucariotas y en algunos procariotas. Forman la cromatina junto con el ADN, sobre la base de unas unidades conocidas como nucleosomas. La cromatina resuelve el problema de restricción de crecimiento de ADN y núcleo, la cromatina está formada por DNA y proteínas, la principal proteína formadora son las HISTONAS

Representación esquemática del ensamblaje de las histonas nucleares en el nucleosomas.

  

Las proteínas responsables del empaquetamiento del ADN se denominan histonas.  Estas proteínas forman parte del alrededor de la mitad de la masa de la cromatina. Hay 5 clases principales de histonas: H1, H2A, H2B, H3 y H4,  todas ellas contienen una gran cantidad de residuos cargados positivamente (Arg y Lys). 

Unidad de periodo evolutivo: es el tiempo en el que la secuencia de aminoácidos de una proteína cambia en 1% después de que dos especies divergieron.

Las histonas, se unen iónicamente a los grupos fosfato del ADN cargados negativamente. In vitro, esta interacción, se puede romper con 0.5 M de NaCl.

Las histonas están conservadas evolutivamente, su función es tan crítica que no soportan cambios. Las histonas son objeto de modificaciones postraduccionales como metilaciones, acetilaciones y fosforilaciones en residuo específicos (Arg, His, Lys, Ser y Thr). 

 La mayoría son revertidos al alterarse la carga de la proteína, lo que se refleja en su unión con el ADN. Aunque están conservadas evolutivamente, las modificaciones son diferentes dependiendo el tejido o el estado del ciclo celular. Por ejemplo, el 10% de la H2A tiene unido en el grupo e de la Lys 119 en el carboxilo terminal a la proteína ubiquitina. En general, esta señal en el citoplasma resulta en la degradación de la proteína. En las células elitroides de embriones de pollo, existe una variante de H1 llamada H5, cuya función es desconocida (los eritrocitos de pollo, a diferencia de los humanos, son nucleados).